Ферменты (от латинского слова fermentum — закваска) — это белки, которые обладают каталитической активностью и характеризуются очень высокой специфичностью и эффективностью действия.
Все процессы в живом организме — дыхание, пищеварение, мышечное сокращение, фотосинтез и другие — осуществляются с помощью ферментов. Ферменты находятся во всех живых клетках и составляют большую часть всех их белков. Они во много миллионов раз ускоряют самые разнообразные химические превращения, из которых складывается обмен веществ.
Под действием различных ферментов составные компоненты пищи: белки, жиры и углеводы — расщепляются до более простых соединений, из которых затем в организме синтезируются новые макромолекулы, свойственные данному виду. Так, уже в ротовой полости под влиянием фермента амилазы сложный растительный углевод — крахмал расщепляется до простых сахаров, из которых в печени синтезируется несколько иной полисахарид — гликоген. Без амилазы расщепления крахмала вообще не происходит.
Нарушение деятельности ферментов ведет к возникновению тяжелых болезней или смерти. Так, наследственная аномалия умственного развития детей (галактоземия) связана с отсутствием в их организме одного из ферментов обмена углеводов, вследствие чего больные дети не могут усваивать молочный сахар.
Ферменты действуют в клетке по тем же законам, что и любые катализаторы. В отсутствие амилазы реакция между крахмалом и водой не происходит потому, что молекулы не обладают достаточной для этой цели энергией. Фермент ускоряет химический процесс, так как в его присутствии требуется меньше энергии для «запуска» данной реакции.
Ферменты значительно эффективнее (в 104—109 раз) небиологических катализаторов. Так, единственная молекула фермента каталазы может расщепить за секунду до 10 тыс. молекул токсичной для клетки перекиси водорода
которая возникает при окислении в организме различных соединений.
Другая особенность ферментов — высокая специфичность их действия. Большинство ферментов действуют лишь на один или очень небольшое число «своих» природных соединений (субстратов). Так, фермент уреаза катализирует расщепление лишь одного вещества — мочевины
не оказывая каталитического действия на родственно построенные соединения, например метилмочевину. Благодаря этому замечательному свойству ферментов в живых клетках множество реакций катализируется и регулируется независимо.
Присутствуя в клетках в ничтожно малых количествах, ферменты не «капризны»: они работают при обычной температуре и давлении и часто могут действовать как в слабокислой, так и в слабощелочной среде. Однако каждая ферментативная реакция наиболее быстро протекает при строго определенном (оптимальном) значении pH (показатель концентрации ионов водорода в среде).
По строению ферменты могут быть как простыми, так и сложными белками. Во втором случае в составе фермента кроме белковой части имеется добавочная группа небелковой природы — кофермент. Многие коферменты оказались витаминами или их производными. Белковая часть и небелковый компонент в отдельности лишены ферментативной активности, но, соединившись вместе, они приобретают характерные свойства фермента.
Ферментативную активность всегда определяет небольшая часть молекулы белка — активный центр, представляющий собой сочетание определенных аминокислотных остатков, строго ориентированных по отношению друг к другу. В настоящее время структура активных центров целого ряда ферментов расшифрована (рис. 1). Высокая специфичность действия ферментов связана с особенностями структуры их активных центров — она идеально соответствует строению субстрата (вещества, на которое действует фермент). Например, активный центр молекулы фермента лизоци-ма, который содержится в яичном белке, в слезах и в слизи из полости носа, имеет вид щели. По своим размерам и форме эта щель точно соответствует фрагменту молекулы сложного углевода бактериальной оболочки, которая расщепляется под действием этого фермента.
Рис. 1. Модель третичной
структуры молекулы химотрипсиногена (красным цветом показаны функциональные группы
активного центра фермента).
Каталитический процесс происходит благодаря согласованному действию всех функциональных групп активного центра. В ходе ферментативной реакции происходит образование промежуточного фермент-субстратного комплекса (рис. 2). Под влиянием фермента субстрат таким образом ориентируется в пространстве и изменяет свою конфигурацию, что преобразуемая ферментом химическая связь ослабляется и катализируемая реакция происходит с меньшей начальной затратой энергии, а следовательно, с намного большей скоростью. После химической реакции комплекс распадается с образованием продуктов реакции и свободного фермента. Вместе с тем важно знать, что фермент только ускоряет реакции, которые в принципе могли бы происходить и без него, т. е. не требуют необратимых затрат энергии (фермент собственной энергии в реакцию не вносит). В тех же случаях, когда катализируется реакция, требующая энергетических затрат (таких реакций очень много), в процесс всегда вовлекается источник энергии, например в виде АТФ (см. Аденозинтрифосфорная кислота (АТФ).
Рис. 2. Схема взаимодействия
фермента с субстратом.
Скорость ферментативной реакции зависит от многих факторов — природы и концентрации фермента и субстрата, температуры, pH среды, наличия активаторов и ингибиторов.
Сейчас известно около 2 тыс. ферментов, но список этот не закончен. В зависимости от типа катализируемой реакции все ферменты подразделяются на 6 классов:
ферменты переноса различных группировок (метильных, амино- и фосфогрупп и др.) — трансферазы;
ферменты, осуществляющие гидролиз химических связей, — гидролазы;
ферменты негидролитического отщепления от субстрата различных группировок (NH3, СО2, Н2О и др.) — лиазы;
ферменты, ускоряющие синтез связей в биологических молекулах при участии донаторов энергии, например АТФ,— лигазы;
6) ферменты, катализирующие превращения изомеров друг в друга, — изомеразы.
Некоторая часть ферментов находится в растворенном виде в жидкой фазе клетки — цитозоле. Но большая их часть связана с определенными клеточными структурами, где и осуществляется их функция. В ядре находится большая группа ферментов, ответственных за репликацию (синтез) ДНК и за ее транскрипцию. В митохондриях — ферменты энергетического обмена, в лизосомах — большинство гидролаз, способных разрушать нуклеиновые кислоты и белки.
Ферменты сохраняют свои свойства и вне организма. Поэтому их успешно используют в различных отраслях промышленности — хлебопекарной, пивоваренной, винодельческой, кожевенной, химической и др. В последние годы благодаря получению так называемых иммобилизованных (т. е. связанных с твердым носителем) ферментов сфера практического применения их значительно расширилась. В качестве твердых носителей используют пористое стекло, целлюлозу, глину, всевозможные полимерные материалы и др. Продукт, возникающий в результате каталитического действия нерастворимого фермента, отделяют простым фильтрованием. Иммобилизованные ферменты (их уже около 200) устойчивы и пригодны для многократного использования в промышленных установках. С их помощью получают дорогостоящие лекарственные препараты и сложные химические соединения (см. Биотехнология).
