Среди низкомолекулярных природных
органических соединений особо важное место
принадлежит аминокислотам. Они являются
производными органических карбоновых кислот,
где один из атомов водорода в
углеводородном радикале кислоты замещен на
аминогруппу, располагающуюся, как правило, по
соседству с карбоксильной группой, т. е. в α-положении, и лишь в некоторых случаях — в β,
γ-положении или у еще более удаленного от
карбоксильной группы углеродного атома:
Первая аминокислота была получена из
сока спаржи в 1806 г. С тех пор из растений,
животных и микроорганизмов выделено свыше
150 природных аминокислот, установлено их
строение и выявлены функции многих из них.
Так, например, недавно ученые открыли, что
γ-аминомасляная кислота обеспечивает
процессы торможения в нервной системе, а
некоторые аминокислоты очень богато
представлены в растительном царстве. Многие
аминокислоты являются
аминокислоты являются предшественниками
биологически активных соединений: гормонов,
витаминов, алкалоидов, антибиотиков и др.
Подавляющее большинство аминокислот
существует в организмах в свободном виде,
но несколько десятков из них находятся
преимущественно в связанном состоянии,, т. е. в
соединении с другими органическими
веществами: β-аланин, например, входит в состав
ряда биологически активных соединений, а
многие α-аминокислоты — в состав белков. Та-
ких α-аминокислот насчитывается 18. Кроме
того, в состав белков входят два амида
аминокислот — аспарагин и глутамин. Эти
аминокислоты получили название белковых или протеиногенных (образующих протеины, т. е.
белки). Именно они составляют важнейшую
группу природных аминокислот, так как только
им присуще одно замечательное свойство —
способность при участии ферментов
соединяться по аминным и карбоксильным группам и
образовывать полипептидные цепи:
R - радикал аминокислоты
Все белковые аминокислоты, за
исключением глицина (аминоуксусной кислоты H2N—
—СН2—СООН), оптически активны, т.е.
построены асимметрично и в водных или
подкисленных водных растворах вращают
плоскость поляризованного света вправо или
влево в зависимости от природы аминокислоты.
Все они по своей пространственной
структуре принадлежат к L-ряду; а-амино-
кислоты D-ряда в белках не представлены,
но найдены в антибиотиках пептидной
природы и в пептидогликанах (полимерах,
содержащих пептиды и полисахариды)
клеточных стенок бактерий.
Строение а-аминокислот L-ряда вследствие
их огромной практической важности
детально изучено методом рентгеноструктурного
анализа. Эти сведения оказались
незаменимыми при построении пространственных
моделей а-аминокислот, а с их
помощью — моделей белковых молекул.
Из классификации белковых аминокислот
следует, что радикалы их очень
разнообразны. Именно поэтому аминокислоты
вступают по радикалам в многочисленные
химические реакции. Эта способность
сохраняется и после того, как они войдут в состав
белковой молекулы. Поэтому и белки
отличаются исключительно высокой реакционной
способностью.
У растений и у большинства
микроорганизмов все без исключения протеиногенные
аминокислоты синтезируются из простейших
соединений — СО2, воды и аммиака. Однако
человек и многие животные утратили
способность синтезировать ряд белковых
аминокислот, которые стали для них
незаменимыми в питании: они обязательно должны
поступать с пищей или кормом. К их числу
относятся лизин, валин, лейцин, изолейцин,
треонин, фенилаланин, триптофан, метионин и др.
Недостаточное содержание этих
аминокислот в пище человека и рационе животных
ведет к голоданию без голода, нарушению
биосинтеза белка, замедлению роста и развития
организма, падению продуктивности (у
сельскохозяйственных животных) и
заболеваниям (у человека). Особенно часто ощущается
недостаток лизина, триптофана, треонина и
метионина. Чтобы его восполнить, эти
аминокислоты получают путем
микробиологического или химического (метионин) синтеза в
промышленном масштабе. Введение в
рационы 0,2—0,5% этих незаменимых
аминокислот повышает продуктивность животных в
свиноводстве и птицеводстве на 10—13% и
сокращает расход кормового белка на 25%.
Более того, индустриальный синтез
незаменимых аминокислот важен и для человека,
так как ими с успехом могут быть заменены
пищевые белки.
Искусственно синтезированные ω -амино-кислоты
(со-аминокапроновая, ω -аминоокта-
новая и др.) служат сырьем для
производства химических волокон — капрона,
лавсана и др.
Пространственные модели протеиногенных аминокислот, построенные на основании
данных рентгеноструктурного анализа. В скобках
указаны трехбуквенные сокращенные
обозначения наименований аминокислот, а также их
полные химические названия.